کلمه جو
صفحه اصلی

بازشدگی تعادل

دانشنامه عمومی

در دانش زیست شیمی منظور از بازشدگی تعادل (به انگلیسی: Equilibrium unfolding)، فرایند بازکردن پروتئین یا مولکول RNA با ایجاد تغییر تدریجی در محیطش است برای این هدف کارهایی مانند تغییر دما، فشار، افزودن مواد شیمیایی برای واسرشتن پروتئین یا اعمال نیرو با کمک میکروسکوپ نیروی اتمی صورت می گیرد. از آنجایی که تعادل در همهٔ گام های این فرایند وجود دارد درنتیجه فرایند برگشت پذیر است و می توان به آن تاشدگی تعادل گفت. از بازشدگی تعادل در تعیین پایداری سازندهٔ مولکول استفاده می شود.
در ساده ترین بیان می توان گفت که تعادل بازشدگی فرض می کند که یک مولکول تنها دو حالت ترمودینامیکی می تواند داشته باشد، یا تاشده باشد که به آن حالت طبیعی هم گفته می شود (با نماد N برای Native) و بازشده باشد با نماد U برای Unfolding. این مدل نخستین بار از سوی تیم انسون در ۱۹۴۵ پیشنهاد شد. آنچه تیم انسون پیشنهاد داد تنها برای پروتئین های کوچک با دومین تکی است (جکسون ۱۹۹۸)؛ دومین های بزرگتر یا پروتئین های با چند دومین معمولاً یک حالت میانه هم دارند. برپایهٔ مکانیک آماری این حالت ها با آنسامبل مولکول مطابقت دارد.
مولکول بین دو حالت طبیعی و بازشده با مدل سینماتیک سادهٔ زیر جابجا می شود:
اگر ثابت های سرعت به ترتیب برای تاشدگی k f {\displaystyle k_{f}}   و برای بازشدگی k u {\displaystyle k_{u}}   باشد، ثابت تعادل بی بعد K e q   = d e f   k u k f = e q e q {\displaystyle K_{eq}\ {\stackrel {\mathrm {def} }{=}}\ {\frac {k_{u}}{k_{f}}}={\frac {\left_{eq}}{\left_{eq}}}}   را می توان در تعیین پایداری سازندهٔ Δ G o {\displaystyle \Delta G^{o}}   با کمک معادلهٔ زیر بدست آورد:


کلمات دیگر: