پریون

پرئون، ذره نقطه ای هستند که به درک ساختار کوارک ها و لپتون ها کمک می کند. این ذره در سال ۱۹۷۴ توسط ژوگش پتی و محمد عبد السلام ابداع شد. علاقه به مدل پرئونی در سال ۱۹۸۰ به اوج خود رسید اما کم شده چون مدل استاندارد به خوبی عمل می کند؛ در ضمن هنوز هیچ آزمایشی به مرکب بودن کوارک ها و لپتون ها نرسیده.
توجه داشته باشید که در مدل استاندارد در مورد هادرون ها، چند مشکل و اثر ناهنجاری دیده می شود. از این سوالات می توان به اثر EMC، مسئله اسپین پروتون، پراکندگی ناکشسان عمیق، و توزیع بار الکترون درون هسته که توسط رابرت هافستاتر کشف شده اشاره کرد.
در میان دانشمندان بحثی در مورد انتخاب میان دو مدل های پرئونی، نوین و کلاسیک کردند که در انتها مدل پرئونی آماری را برگزیدند. در این مدل سه پرئون با اسپین ۰ و دو پرئون کمکی با اسپین ۱/۲ وجود دارد.

پریان یا پریون (‎i‎/priːɒn/‎) انواعی از پروتئین است که می تواند به شکل های متنوعی تا شود. آن ها معمولاً بیماریزا هستند و در گروه های مختلف موجودات ایجاد بیماری می کنند.هیچ اسید نوکلئیک قابل شناسایی ندارند. آن ها در برابر فرمالدئید و گرما و اشعه ماورابنفش که ویروس ها را غیرفعال می کنند کاملاً مقاوم هستند. بیماری های پریونی را که انسفالوپاتی اسفنجی شکل مسری می نامند شامل بیماری اسکراپی در گوسفندان و بیماری جنون گاوی در گاوها.
جنون گاوی
بیماری کروتزفلد جاکوب
بیماری کورو
پریون یکی از پروتئین هایی است که به طور عادی در سلول های عصبی بیان می شود. در واقع شکل سلولی پروتئین پریون به وسیله کروموزوم میزبان رمزدهی می شود.
پریون سلولی، نوعی سیالوگلیکوپروتئین، با وزن مولکولی ۳۵–۳۳ هزار است که در ساختمان دومین آن، مارپیچ های آلفا به تعداد زیاد وجود دارد. این پروتئین نسبت به اثر پروتئازها حساس بوده، در گندزداها محلول می باشد. تنها جزء شناخته شده از پریون، یک نوع مشابه اما غیرطبیعی از این پروتئین است که با مسری بودن بیماری مرتبط است. این پروتئین غیرطبیعی دارای توالی اسیدآمینه های مشابه با پریون سلولی است. اما از لحاظ فیزیکی با دارا بودن صفحه های بتای فراوان، غیر محلول بودن در گند زداها، تمایل داشتن به تجمع و مقاومت نسبی در برابر پروتئولیز، با پروتئین طبیعی متفاوت است.پریون ها می تواند مجتمع شده و پلاک های پروتئینی را در سلول های عصبی ایجاد کند. این پلاک ها باعث انسفالوپاتی های اسفنجی شکل در مغز می شوند.
ساختمان پریون ها فقط از پروتئین ساخته شده و فاقد اسید نوکلئیک است. بیماری های ناشی از پریون در انسان به علت اینکه به صورت بیماری های ژنتیکی و عفونی بروز می کند کاملاً اختصاصی هستند.

پریون (prion)
سرنام عبارت انگلیسی ذرات پروتئینی عفونی. این ذرات عواملی عفونی اند که صدبار کوچک تر از ویروس و مرکب از پروتئین اند و هیچ گونه اسید نوکلئیک (مادۀ وراثتی) تشخیص دادنی ندارند. این ذرات با چند بیماری تباه کنندۀ مغز در پستانداران، مانند انسفالوپاتی اسفنجی شکل گاویدر گاو، اسکراپیدر گوسفند، و بیماری کروتزفلت ژاکوبو کورو در انسان مرتبط اند. عصب شناس امریکایی، استانلی پروزینه، پریون را در ۱۹۸۲ کشف کرد. این کشف هنگامی رخ داد که او و همکارش عامل عفونی واحدی را برای اسکراپی جداسازی کردند که فقط دارای پروتئین و فاقد اسید نوکلئیک بود. نظریۀ پروزینه ثابت نشده باقی مانده است، امّا در پژوهش های بعدی پروتئین و سازوکار عمل پریون تعیین شدند. در ژوئن ۲۰۰۰، پژوهشگری امریکایی ثابت کرد که پریون ها قدرت انتشار بیماری دارند. سه سال بعد، پروزینه به سبب عرضۀ نظریۀ پریون به جایزۀ نوبل پزشکی و فیزیولوژی دست یافت. اکنون مشخص شده است که پریون ها مرکب از یک پروتئین ساده، معروف به پی آرپی، شامل ۲۵۰ اسید آمینه است که ژن آن به صورت عادی در پستانداران، ازجمله انسان، یافت می شود. این پروتئین ممکن است به دو شکل وجود داشته باشد: یک شکل طبیعی بی ضرر که در گلبول های سفید و سطح یاخته های عصبی مغز یافت می شود، و شکلی غیرطبیعی که موجب بیماری می شود. شکل غیرطبیعی بسیار پایدار و در دماهایی حدود ۳۵۰ درجۀ سلسیوس، در برابر پرتو فرابنفش و آنزیم های قوی مقاوم است. این عامل با برقراری یک واکنش زنجیره ای و تاب دادن پروتئین طبیعی، آن را به شکل غیرطبیعی درمی آورد و موجب عفونت می شود. هرگاه پریون در دستگاه عصبی تجمع یابد، به شکل مجموعه ای از رشته های دراز درهم می آمیزد، به بافت آسیب می رساند، سوراخ هایی در مغز پدید می آورد، و به آن ظاهر اختصاصی اسفنجی شکلی می بخشد. از آن جاکه دستگاه ایمنی پریون را عاملی بیگانه نمی شناسد، هیچ واکنش ایمنی نیز پدید نمی آید. در ۱۹۹۲، پژوهشگران آلمانی نشان دادند که موش های فاقد ژن پی آرپی نسبت به بیماری اسکراپی حساس نیستند. این یافته قویاً نظریۀ لزوم پروتئین های پی آرپی برای پیشرفت بیماری را تأیید کرد. بیماری پریون با انتقال از سایر افراد، مثلاً از طریق غذا یا اعمال پزشکی، و با وراثت یک جهش در ژن پی آرپی پدید می آید. جهش های متفاوت موجب تولید پریون های کمی متفاوت می شود که در نواحی ویژۀ مغز تجمع می یابند و موجب نشانه ها و بیماری خاص می شوند. حدود دَه درصد از موارد بیماری پریون انسانی، ازجمله کروتز فلت جاکوب، و بیماری ژرستمان ـ استراسلر ـ شنیکر، شکلی نادر از جنون، ارثی اند. پیشنهاد شده است که پریون های متشکل از سایر پروتئین های غیر از پی آرپی عهده دار سایر بیماری های تباه کننده در انسان، ازجمله بیماری آلزایمرند.